Hermann Emil Fischer (n. 9 octombrie 1852, Euskirchen, Regatul Prusiei – d. 15 iulie 1919, Berlin, Germania) a fost un chimist german, profesor universitar la Erlangen, Würzburg și Berlin, laureat al Premiului Nobel pentru chimie pe anul 1902, având contribuții în domeniul chimiei organice și biologice „ca recunoaștere pentru cercetările extraordinare pe care le-a efectuat, asupra structurii zaharurilor și a componenților purinici”.
Deși în 1902 i s-a acordat Premiul Nobel, viața științifică a lui Emil Fischer și-a continuat linia ascendentă. Următorii ani a manifestat interes în studiul moleculelor complicate ale proteinelor, arătând modul în care aminoacizii se combina în molecula proteică, precum și metoda de legare a acestora. În 1907 a construit o moleculă proteică alcătuită din 18 unități de aminoacizi.
Experimentând-o a arătat că enzimele digestive o atacă la fel ca pe o proteină naturală. Descoperirile ulterioare au demonstrat că din multitudinea de aminoacizi existenți, viața a selectat doar 20, din care: glicina, alanina, valina, leucina, izoleucina, fenilalanina, prolina, triptofanul, serina, treonina, metionina, asparagina, acidul glutamic, cisteina, tirozina, histidina, lizina și arginina. Fischer a demonstrat că aminoacizii proveniți din hidroliza proteinelor, prin recombinare alcătuiesc un grup de substanțe numite peptide (sau peptone). Apare o legătură covalentă, numită legătură peptidică, rezultată din reacția părții acide a unui aminoacid cu gruparea aminică (bazică) a altuia. Legătura peptidică permite combinarea a doi sau mai mulți acizi aminați pentru a forma lanțurile de aminoacizi. Emil Fischer a sintetizat peptide care aveau într-un lanț până la 18 aminoacizi.
Deși în 1902 i s-a acordat Premiul Nobel, viața științifică a lui Emil Fischer și-a continuat linia ascendentă. Următorii ani a manifestat interes în studiul moleculelor complicate ale proteinelor, arătând modul în care aminoacizii se combina în molecula proteică, precum și metoda de legare a acestora. În 1907 a construit o moleculă proteică alcătuită din 18 unități de aminoacizi.
Experimentând-o a arătat că enzimele digestive o atacă la fel ca pe o proteină naturală. Descoperirile ulterioare au demonstrat că din multitudinea de aminoacizi existenți, viața a selectat doar 20, din care: glicina, alanina, valina, leucina, izoleucina, fenilalanina, prolina, triptofanul, serina, treonina, metionina, asparagina, acidul glutamic, cisteina, tirozina, histidina, lizina și arginina. Fischer a demonstrat că aminoacizii proveniți din hidroliza proteinelor, prin recombinare alcătuiesc un grup de substanțe numite peptide (sau peptone). Apare o legătură covalentă, numită legătură peptidică, rezultată din reacția părții acide a unui aminoacid cu gruparea aminică (bazică) a altuia. Legătura peptidică permite combinarea a doi sau mai mulți acizi aminați pentru a forma lanțurile de aminoacizi. Emil Fischer a sintetizat peptide care aveau într-un lanț până la 18 aminoacizi.
Niciun comentariu:
Trimiteți un comentariu